Corso di Laurea in Produzioni e Gestione degli Animali in Allevamento e Selvatici - PGAAS

Biochimica

Biochemistry

Anno accademico 2015/2016

Sommario insegnamento

• Obiettivi formativi
• Risultati dell'apprendimento attesi
• Modalità di insegnamento
• Modalità di verifica dell'apprendimento
• Programma
• Testi consigliati e bibliografia
• Note
• Strumenti didattici

Obiettivi formativi

Il corso si propone di presentare i dati biochimici nel loro contesto funzionale, partendo dal livello molecolare sino alla complessità di organizzazione da cui risulta il funzionamento di tessuti, organi e apparati. Lo studente dovrà apprendere i concetti biochimici e molecolari dell’organizzazione strutturale e funzionale delle cellule e dei processi metabolici cellulari, con particolare riferimento al metabolismo energetico e alla struttura e funzioni degli acidi nucleici e ai loro meccanismi regolatori. Durante il corso lo studente acquisirà anche le nozioni generali sui principi e sulle metodiche dell’analisi biochimica e sulla interpretazione dei dati  sperimentali.

Risultati dell'apprendimento attesi

Durante la prova d'esame lo studente dovrà dimostrare di aver acquisito i concetti essenziali relativi ai vari cicli metabolici trattati a lezione. Dovrà, inoltre, saper mettere in relazione i vari argomenti dimostrando capacità di ragionamento, avendo ben chiara la valenza interdisciplinare della materia. Inoltre lo studente dovrà dimostrare di aver compreso i principi e le nozioni fondamentali relativi alla struttura e al funzionamento degli acidi nucleici e delle proteine ed essere in grado di valutarne le conseguenze sulla regolazione di alcuni importanti processi cellulari. Mediante le esercitazioni pratiche, svolte a piccoli gruppi, dovrà acquisire la capacità di lavorare con i compagni, riprendere le norme sull’utilizzo dei principali strumenti di laboratorio, preparare soluzioni standard di proteine, eseguire gli spettri di assorbimento tramite lo spettrofotometro, imparare a costruire una curva di taratura, dimostrando di essere in grado di elaborare i dati sperimentali.

Modalità di insegnamento

Lezioni orali ed esercitazioni pratiche in laboratorio.

Modalità di verifica dell'apprendimento

Prova scritta.

Programma

Introduzione alla biochimica: organismi autotrofi ed eterotrofi, metabolismo, anabolismo, catabolismo, lavoro, energia, joule, energia interna, sistemi chiusi e aperti, variazione di energia interna, lavoro, calore, entalpia, primo e secondo principio della termodinamica, entropia, energia libera di Gibbs, variazione di energia libera e direzione delle reazioni, reazioni termodinamicamente favorevoli, entropia, entalpia e variazione dell'energia libera, reazioni accoppiate, concentrazione reagenti-prodotti e variazione di energia libera, reazioni all'equilibrio, k di equilibrio, energia di attivazione, velocità delle reazioni, azione degli enzimi, concetti generali di catalisi enzimatica: definizione enzimi, nomenclatura e proprietà generali. Catalisi enzimatica: intermedi di reazione, complessi ES e EP, energia di attivazione per gli stati di transizione. Meccanismi di abbassamento dell'energia di attivazione ad opera degli enzimi. Teoria chioave-serratura, dell'adattamento indotto e complementarietà massima enzima-intermedio di reazione. Fattori che influenzano la velocità di reazione: T°, pH, concentrazione enzima e substrato. Nomenclatura enzimi, sistema EC, 6 principali classi di enzimi. Enzimi nel sangue come marcatori diagnostici, isoenzimi, Lattato DH e suoi utilizzi diagnostici. Cinetica enzimatica: velocità di reazione, velocità iniziale, stato stazionario, reazione di primo ordine, Vmax, saturazione dell'enzima, equazione di Michaelis-Menten, significato e determinazione di Vmax e Km. Grafico di Lineweaver-Burk o dei doppi reciproci, Kcat, rapporto Kcat/Km, regolazione dell'attività enzimatica: controllo a livello del substrato, regolazione a feedback, modificazione covalente della molecola enzimatica (fosforilazione-defosforilazione), azione su sito secondario dell’enzima (allosterismo), induzione o repressione genica della biosintesi della proteina enzimatica. Regolazione omoallosterica, eteroallosterica, curva sigmoide enzimi allosterici, cooperatività, effettori eteroallosterici positivi e negativi. Inibizione attività enzimatica: inibizione irreversibile, inibizione reversibile, inibitori competitivi (inibizione pura e mista), effetto delle diverse classi di inibitori su Vmax e Km. Inibitori enzimatici come farmaci: aspirina, inibitori ACE, penicillina, statine. Introduzione al metabolismo, catabolismo, anabolismo, organismi fototrofi, chemiolitotrofi, eterotrofi, aerobi, anaerobi facoltativi, anaerobi obbligati, ossidazioni biologiche, modlità per il trasferimento di elettroni da una specie chimica ad un'altra, elettronegatività, liberazione di energia libera durante le reazioni redox, stati di ossidazione del carbonio, stadi catabolismo, motivi termodinamici della grande variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP, ruolo diretto dell'ATP nella formazione degli intermedi di reazione, metastabilità ATP, emivita dell'ATP e suo consumo orario. Metabolismo glicidico: glicolisi anaerobia, gluconeogenesi, glicogenolisi e glicogenosintesi, metabolismo del lattoso. Metabolismo lipidico: catabolismo degli acidi grassi, chetogenesi e chetolisi, sintesi dell’acido grasso, sintesi e catabolismo di trigliceridi e fosfolipidi. Catabolismo generale degli aminoacidi: transaminazione, desaminazione ossidativa, destino dell’ammoniaca, cenni sul ciclo dell’urea. Ruolo degli ormoni nella regolazione di questi metabolismi. Struttura, proprietà chimico-fisiche e funzioni degli acidi nucleici. Accrescimento 5’-3’degli acidi nucleici. Organizzazione del DNA nei procarioti e negli eucarioti. Modalità e complessi enzimatici coinvolti nella duplicazione del DNA nei procarioti e negli eucarioti. Definizione del gene. Codice genetico: triplette, degenerazione del codice genetico, vacillamento della terza base, codoni di Stop. Modalità e complessi enzimatici coinvolti nei processi di trascrizione e traduzione nei procarioti. Sintesi proteica nei procarioti.

Argomenti delle esercitazioni

Allestimento di una curva di taratura e determinazione quantitativa di proteine in un campione mediante tecniche spettrofotometriche.

- Siliprandi, Tettamanti  -“Biochimica Medica”-  Piccin Ed.

- Champe, Harvey, Ferrier - “Le basi della Biochimica”- Zanichelli Ed.

- Horton, Moran, Scrimgeour, Perry, Rawn – Principi di Biochimica – IV ed.-Pearson Prentice Hall Ed.

- Lange Harper – Biochimica – 26/Ed. – Mc Graw Hill Ed. 

- Berg, Tymoczko, Stryer – Biochimica (VI edizione) – Zanichelli

- Nelson, Cox - Introduzione alla biochimica di Lehninger - Zanichelli

- Watson J.D.: DNA ricombinante. Zanichelli.

- Lodish H.: Biologia molecolare della cellula. Zanichelli.

-  Allison L.A.: Fondamenti di biologia molecolare. Zanichelli.

- Lewin B.: Il gene. Zanichelli.

- Materiale didattico fornito nel corso delle esercitazioni in laboratorio

Note

PROPEDEUTICITA'

C.I. CHIMICA

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